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CSIC QUI012- PROCEDIMIENTO DE INMOVILIZACIÓN DE UNA GLUTAMATO DESHIDROGENASA
El Instituto de Catálisis y Petroleoquímica junto con el Centro de Biología Molecular del CSIC, han desarrollado un nuevo procedimiento para la inmovilización e hiperestabilización de una glutamato deshidrogenasa de Thermus thermophilus. El derivado enzimático así obtenido es extremadamente estable en un amplio rango de condiciones (pH4-pH10), es capaz de utilizar NADP(H) y NAD(H) con actividades similares, por lo que parece idóneo para su utilización como enzima regeneradora de todo tipo de cofactores redox en procesos de oxidación o reducción enzimática, teniendo también interés como biosensor. Los centros están interesados en establecer colaboraciones con empresas del sector químico.
Ficha técnica:
DESCRIPCIÓN

En la presente invención se describe la preparación de un derivado de una glutamato deshidrogenada (GDH) de Thermus spp inmovilizado-estabilizado por unión covalente multipuntual. El gen codificante de GDH fue primeramente clonado y expresado en E. coli. De esta forma se obtiene una GDH que reconoce NAD, NADH, NADP y NADPH, y que puede catalizar tanto la oxidación de ácido glutámico como la reducción de ácido alfa-ceto-glutárico para regenerar los cofactores reducidos u oxidados respectivamente. La enzima soluble es muy termoestable desde pH 6 a pH 10, incluso a 60ºC, pero a pH moderadamente ácido, de especial interés en el reciclaje de cofactores reducidos, sufre un proceso de inactivación por disociación de subunidades que la convierte en una enzima inestable incluso a temperatura ambiente.

Su inmovilización en soportes glioxil permite la estabilización tanto de su estructura multimérica como de la rigidez de cada monómero, aumentando aún más su termoresistencia, y ampliando el rango de utilización a pHs inferiores a 5. El derivado inmovilizado es resistente a disolventes, alta temperatura, pHs drásticos, etc. Este derivado inmovilizado de la GDH, por lo tanto tendría excelentes posibilidades de utilización como enzima regeneradora de cofactores en procesos de reducción-oxidación enzimáticos o como biosensor para detectar glutámico, metales pesados, amoniaco, urea....

ASPECTOS INNOVADORES

La enzima no había sido descrita hasta este momento (aunque si el gen que la codifica), y mucho menos se había inmovilizado y estabilizado su estructura multimérica. Su gran termoestablidad en un amplio rango de condiciones y su capacidad para utilizar indistintamente NAD(H) y NADP(H) y regenerar los cofactores en las dos direcciones, convierten a esta enzima inmovilizada en una excelente alternativa a las enzimas existentes.

VENTAJAS COMPETITIVAS

La estabilidad de la enzima permitiría ampliar el rango de condiciones que se podrían utilizar en el diseño de la reacción, su gran estabilidad debería de reducir costes del catalizador.

PALABRAS CLAVE

Regeneración de cofactores, detección de glutámico, estabilidad, enzimas inmovilizadas, NAD, NADP

SOLICITUD DE PATENTE

P200702294, solicitada a 16-08-2007
PERSONA DE CONTACTO

Beatriz Lara
mail: blara@orgc.csic.es
teléfono: +34 91 585 49 62

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